利用免疫化学的抗体技术已成为许多生命科学研究领域的重要工具。免疫化学的基本原理是特异性抗体与特异性抗原结合形成独特的抗原抗体复合物。在本文中，我们将解释抗原抗体复合物形成中涉及的“抗原抗体相互作用”。
抗体与抗原上抗原位点相互作用的强度以抗体对抗原的亲和力来表示。在每个抗原位点，抗体“臂”的可变区通过弱非共价力与抗原上的多个位点相互作用。相互作用越大，亲和力越高。关于抗原抗体复合物的整体稳定性或强度，亲和力可能比亲和力更具参考价值。
亲和力由三个主要因素控制：1）抗体对表位的亲和力，2）抗原和抗体的价态，以及3）相互作用位点的三维结构。最终，这些因素决定了抗体的特异性——特定抗体与精确抗原表位结合的可能性。
交叉反应是指抗体或抗体群与引起其产生的抗原以外的抗原表位结合。发生这种情况可能是因为抗体的亲和力或特异性较低，或者因为几种不同的抗原具有相同或非常相似的表位。
当需要与一组相关抗原进行一般结合时，或在表位的蛋白质序列在进化过程中不是高度保守的情况下尝试跨物种标记时，可能需要交叉反应。
交叉反应可能导致抗原浓度估计过高或过低，这是免疫测定中的一个问题。
免疫化学技术依赖于分子水平上每种免疫球蛋白对其各自抗原的极端特异性，即使存在高浓度的污染分子。大多数抗原和抗体具有多个相互作用位点，因此相互作用形成沉淀物。使用抗体的实验示例包括蛋白质印迹法、免疫组织化学和免疫细胞化学、酶联免疫吸附试验(ELISA)、免疫沉淀和流式细胞术。
抗原和抗体之间的特异性结合是由于氢键、疏水相互作用、静电力和范德华力。这些力中的每一种都是弱的非共价键，但抗原和抗体之间的键可以非常强。
与抗体一样，抗原可能具有多个相互作用位点，要么具有相同表位的多个副本，要么具有被多个抗体识别的多个表位。涉及多个相互作用位点的结合可能会产生更稳定的复合物，但也可能导致构象干扰，从而降低结合的可能性。
所有抗原-抗体结合都是可逆的，并遵循适用于可逆双分子相互作用的基本热力学原理。
